28 de noviembre del 2019
DIVERSIDAD CONFORMACIONAL: UN CONCEPTO CLAVE PARA COMPRENDER LA BIOLOGÍA DE LAS PROTEÍNAS
Prof. Dr. GUSTAVO PARISI, Investigador Principal CONICET, Profesor Titular Bioquímica UNQ, Profesor Adjunto Bioinformática UNLP, Director Licenciatura en Bioinformática UNQ, Presidente Asociación Argentina de Bioinformática y Biología Computacional.
Información de la línea de investigación: http://dcyt.unq.edu.ar/; http://ufq.unq.edu.ar/
Resumen
El estado nativo de las proteínas se describe como un conjunto de confórmeros en equilibrio dinámico. La diversidad conformacional representa las diferencias estructurales entre dichos confórmeros. Estas diferencias definen las propiedades biológicas de las proteínas, como constantes de unión, constantes cinéticas, activación etc. ¿Cuánto se tienen que "mover" las proteínas para funcionar? ¿Todas las proteínas son móviles? ¿Cómo afectan estos movimientos el efecto de una mutación? ¿Y al proceso evolutivo? Para contestar alguna de estas preguntas desarrollamos bases de datos de proteínas con diversos grados de diversidad conformacional, a partir de la cual realizamos numerosos estudios estructurales, dinámicos y evolutivos para comprender el rol de la diversidad conformacional en la biología de las proteínas.
Papers
-Parisi, G., & Echave, J. (2004). The structurally constrained protein evolution model accounts for sequence patterns of the LβH superfamily. BMC evolutionary biology, 4(1), 41.
-Parisi, G., Fornasari, M. S., & Echave, J. (2004). Dynactins p25 and p27 are predicted to adopt the LβH fold. FEBS letters, 562(1-3), 1-4.
-Valverde, C., Livny, J., Schlüter, J. P., Reinkensmeier, J., Becker, A., & Parisi, G. (2008). Prediction of Sinorhizobium meliloti sRNA genes and experimental detection in strain 2011. BMC genomics, 9(1), 416.